Anticorpo monoclonal contra um péptido da proteína do prião humano discrimina entre tecido de Creutzfeldt-Jacob doença cérebro-afetada e normal.

Os métodos actuais para o diagnóstico de encefalopatias espongiformes transmissíveis dependem da degradação da proteína de prião celular (PrP (C)) e a detecção subsequente do remanescente resistente à protease do prião patológico isoforma PrP (Sc) por meio de anticorpos que reagem com todas as formas de PrP . Descrevemos um anticorpo monoclonal, V5B2, criado contra um péptido a partir da parte C-terminal da PrP, que reconhece um epitopo específico para PrP (Sc). Em secções criostáticas de doença de Creutzfeldt-Jacob (CJD), os cérebros dos doentes, V5B2 seletivamente rotula vários depósitos de PrP (Sc), sem qualquer pré-tratamento para remoção de PrP (C). V5B2 não se liga às amostras não CJD cerebrais ou a PrP recombinante, quer na sua forma nativa ou desnaturada. Especificidade para a PrP é confirmada por um ensaio sandwich enzyme-linked immunosorbent utilizando V5B2, que discrimina entre as amostras de DCJ e normal sem tratamento com proteinase K, e por imunoprecipitação a partir de homogenato de cérebro de DCJ. O epítopo PrP (Sc) específico é interrompido por desnaturação. Conclui-se que a parte C-terminal da PrP em doenças associadas a PrP (Sc) agregados constitui um epítopo estrutural cuja conformação é distinta da PrP (C).

 

Referência

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14593100